Α amylase là gì? Các công bố khoa học về Α amylase

α-amylase là một loại enzym tiêu hóa tự nhiên được tìm thấy trong nước bọt và tiêu hóa đường bột. Nó được sản xuất chủ yếu bởi tuyến tụy và tuyến nước bọt trong...

α-amylase là một loại enzym tiêu hóa tự nhiên được tìm thấy trong nước bọt và tiêu hóa đường bột. Nó được sản xuất chủ yếu bởi tuyến tụy và tuyến nước bọt trong hệ thống tiêu hóa của con người. Chức năng chính của α-amylase là phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường như maltose và long glucose. Nó làm việc trong miệng và tiếp tục hoạt động trong dạ dày để tiếp tục quá trình tiêu hóa tinh bột trước khi nó đi vào ruột non.
Đúng rồi, chúng ta sẽ đi vào chi tiết hơn về α-amylase.

α-amylase thuộc loại enzym hydrolase, tức là nó tác động lên các liên kết hóa học trong phân tử tinh bột để phân tách chúng thành các đường đơn đường. Cụ thể, α-amylase tác động chủ yếu vào các liên kết α-1,4-glycosidic trong chuỗi tinh bột. Enzym này không tác động vào các liên kết α-1,6-glycosidic, vì vậy không thể phân hủy hoàn toàn tinh bột thành đường đơn đường.

α-amylase có cấu trúc protein và đa số được tìm thấy trong nước bọt và môi trường axit. Nó có thể hoạt động trong môi trường pH từ 4 đến 7 và nhiệt độ từ 20-50 độ Celsius.

Enzym này có vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa của con người. Khi chúng ta ăn tinh bột (hiện diện trong thực phẩm như bắp, khoai tây, gạo...), α-amylase được tiết ra trong miệng và bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường ngắn hơn như maltose. Quá trình này tiếp tục trong dạ dày và sau đó trong ruột non, nơi α-amylase tiếp tục tác động lên maltose và phân hủy thành glucose, có thể được hấp thụ vào cơ thể.

Điều này cho phép cơ thể tiêu hóa công hữu tất cả năng lượng từ tinh bột và sử dụng các đường đơn đường này để cung cấp năng lượng và duy trì hoạt động của các tế bào trong cơ thể.

Riêng α-amylase cũng được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm và sinh học, để phân hủy tinh bột và tạo ra các sản phẩm như syrups và đường.
Tốt, chúng ta sẽ đi vào chi tiết hơn về α-amylase.

Cấu trúc và khối lượng phân tử của α-amylase có thể thay đổi giữa các loài và nguồn gốc khác nhau. Nó có một cấu trúc ba chiều đặc trưng của một protein, gồm các nhánh và các đường kẻ xen kẽ. Các nhóm amino trên cấu trúc protein tương tác với tinh bột để tạo ra các phản ứng phân huỷ.

Enzym α-amylase được tổng hợp trong tuyến tụy và tuyến nước bọt. Nó được tiết ra vào miệng thông qua tuyến nước bọt và tiếp tục hoạt động trong miệng trong môi trường axit (pH khoảng 6-7). Nguyên nhân là bởi vì nước bọt có chứa các ion bicarbonate (HCO3-) để điều chỉnh môi trường giữa trong miệng, giúp tạo điều kiện tối ưu cho hoạt động của α-amylase.

Trong miệng, α-amylase bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường như oligosaccharides. Tuy nhiên, quá trình này chỉ kéo dài trong một thời gian ngắn do nồng độ α-amylase trong nước bọt không đủ lớn để hoàn toàn phân hủy tinh bột.

Sau khi đi qua miệng, thức ăn tiếp tục hành trình qua dạ dày. Trong dạ dày, một số lượng nhỏ α-amylase tiếp tục hoạt động để tiếp tục quá trình phân hủy tinh bột. Tuy nhiên, môi trường acid trong dạ dày (có thể xuống pH 2-4) không thuận lợi cho hoạt động của α-amylase. Do đó, quá trình phân hủy tinh bột tại đây là hạn chế.

Sau khi đi qua dạ dày, thức ăn tiếp tục di chuyển vào ruột non. Ở đây, α-amylase từ tuyến tụy và nước bọt được tiết ra để tiếp tục quá trình phân hủy tinh bột. Môi trường pH trong ruột non kiềm, điều này tạo điều kiện tối ưu cho hoạt động của α-amylase. Các đường đơn đường, chẳng hạn như maltose, được sản xuất từ quá trình phân hủy tinh bột và sau đó hấp thụ vào máu và cung cấp năng lượng cho cơ thể.

Trên thực tế, α-amylase cũng được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm và sinh học. Nó được sử dụng để tách tinh bột từ các nguồn thực phẩm khác nhau như ngô, khoai tây và lúa mì. Ngoài ra, α-amylase được sử dụng trong sản xuất bia và rượu vang để giúp quá trình lên men và tạo ra đường maltose, một thành phần quan trọng trong quá trình lên men.

Danh sách công bố khoa học về chủ đề "α amylase":

Relationship of sequence and structure to specificity in the α-amylase family of enzymes
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology - Tập 1546 Số 1 - Trang 1-20 - 2001
Determinants of salivary α-amylase in humans and methodological considerations
Psychoneuroendocrinology - Tập 34 Số 4 - Trang 469-485 - 2009
Salivary α‐Amylase in Biobehavioral Research
Annals of the New York Academy of Sciences - Tập 1098 Số 1 - Trang 122-144 - 2007

Abstract:  In the history of science, technical advances often precede periods of rapid accumulation of knowledge. Within the past three decades, discoveries that enabled the noninvasive measurement of the psychobiology of stress (in saliva) have added new dimensions to the study of health and human development. This widespread enthusiasm has led to somewhat of a renaissance in behavioral science. At the cutting edge, the focus is on testing innovative theoretical models of individual differences in behavior as a function of multilevel biosocial processes in the context of everyday life. Several new studies have generated renewed interest in salivary α‐amylase (sAA) as a surrogate marker of the autonomic/sympathetic nervous system component of the psychobiology of stress. This article reviews sAA's properties and functions; presents illustrative findings relating sAA to stress and the physiology of stress, behavior, cognitive function, and health; and provides practical information regarding specimen collection and assay. The overarching intent is to accelerate the learning curve such that investigators avoid potential pitfalls associated with integrating this unique salivary analyte into the next generation of biobehavioral research.

Mechanisms of starch digestion by <b>α</b>-amylase—Structural basis for kinetic properties
Critical Reviews in Food Science and Nutrition - Tập 57 Số 5 - Trang 875-892 - 2017
Transgenic Pea Seeds Expressing the α-Amylase Inhibitor of the Common Bean are Resistant to Bruchid Beetles
Nature Biotechnology - Tập 12 Số 8 - Trang 793-796 - 1994
Catabolite repression of α amylase gene expression in <i>Bacillus subtilis</i> involves a trans‐acting gene product homologous to the <i>Escherichia coli lacl and galR</i> repressors
Molecular Microbiology - Tập 5 Số 3 - Trang 575-584 - 1991
Summary

Expression of the α‐amylase gene of Bacillus subtilis is controlled at the transcriptional level, and responds to the growth state of the cell as well as the availability of rapidly metabolizable carbon sources. Glucose‐mediated repression has previously been shown to involve a site near the transcriptional start‐point of the amyE gene. In this study, a transposon insertion mutation was characterized which resulted in loss of glucose repression of amyE gene expression. The gene affected by this mutation, which was localized near 263° on the B. subtilis chromosomal map, was isolated and its DNA sequence was determined. This gene, designated ccpA, exhibited striking homology to repressor genes of the lac and gal repressor family. The ccpA gene was found to be allelic to alsA, previously identified as a regulator of acetoin biosynthesis, and may be involved in catabolite regulation of other systems as well.

Bean α-amylase inhibitor 1 in transgenic peas ( <i>Pisum sativum</i> ) provides complete protection from pea weevil ( <i>Bruchus pisorum</i> ) under field conditions
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - Tập 97 Số 8 - Trang 3820-3825 - 2000

Two α-amylase inhibitors, called αAI-1 and αAI-2, that share 78% amino acid sequence identity and have a differential specificity toward mammalian and insect α-amylases are present in different accessions of the common bean ( Phaseolus vulgaris ). Using greenhouse-grown transgenic peas ( Pisum sativum ), we have shown previously that expression of αAI-1 in pea seeds can provide complete protection against the pea weevil ( Bruchus pisorum ). Here, we report that αAI-1 also protects peas from the weevil under field conditions. The high degree of protection is explained by our finding that αAI-1 inhibits pea bruchid α-amylase by 80% over a broad pH range (pH 4.5–6.5). αAI-2, on the other hand, is a much less effective inhibitor of pea bruchid α-amylase, inhibiting the enzyme by only 40%, and only in the pH 4.0–4.5 range. Nevertheless, this inhibitor was still partially effective in protecting field-grown transgenic peas against pea weevils. The primary effect of αAI-2 appeared to be a delay in the maturation of the larvae. This contrasts with the effect of αAI-1, which results in larval mortality at the first or second instar. These results are discussed in relationship to the use of amylase inhibitors with different specificities to bring about protection of crops from their insect pests or to decrease insect pest populations below the economic injury level.

Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity
International Union of Crystallography (IUCr) - Tập 52 Số 3 - Trang 435-446 - 1996
Tổng số: 1,948   
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
  • 6
  • 10