Α amylase là gì? Các công bố khoa học về Α amylase
α-amylase là một loại enzym tiêu hóa tự nhiên được tìm thấy trong nước bọt và tiêu hóa đường bột. Nó được sản xuất chủ yếu bởi tuyến tụy và tuyến nước bọt trong...
α-amylase là một loại enzym tiêu hóa tự nhiên được tìm thấy trong nước bọt và tiêu hóa đường bột. Nó được sản xuất chủ yếu bởi tuyến tụy và tuyến nước bọt trong hệ thống tiêu hóa của con người. Chức năng chính của α-amylase là phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường như maltose và long glucose. Nó làm việc trong miệng và tiếp tục hoạt động trong dạ dày để tiếp tục quá trình tiêu hóa tinh bột trước khi nó đi vào ruột non.
Đúng rồi, chúng ta sẽ đi vào chi tiết hơn về α-amylase.
α-amylase thuộc loại enzym hydrolase, tức là nó tác động lên các liên kết hóa học trong phân tử tinh bột để phân tách chúng thành các đường đơn đường. Cụ thể, α-amylase tác động chủ yếu vào các liên kết α-1,4-glycosidic trong chuỗi tinh bột. Enzym này không tác động vào các liên kết α-1,6-glycosidic, vì vậy không thể phân hủy hoàn toàn tinh bột thành đường đơn đường.
α-amylase có cấu trúc protein và đa số được tìm thấy trong nước bọt và môi trường axit. Nó có thể hoạt động trong môi trường pH từ 4 đến 7 và nhiệt độ từ 20-50 độ Celsius.
Enzym này có vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa của con người. Khi chúng ta ăn tinh bột (hiện diện trong thực phẩm như bắp, khoai tây, gạo...), α-amylase được tiết ra trong miệng và bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường ngắn hơn như maltose. Quá trình này tiếp tục trong dạ dày và sau đó trong ruột non, nơi α-amylase tiếp tục tác động lên maltose và phân hủy thành glucose, có thể được hấp thụ vào cơ thể.
Điều này cho phép cơ thể tiêu hóa công hữu tất cả năng lượng từ tinh bột và sử dụng các đường đơn đường này để cung cấp năng lượng và duy trì hoạt động của các tế bào trong cơ thể.
Riêng α-amylase cũng được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm và sinh học, để phân hủy tinh bột và tạo ra các sản phẩm như syrups và đường.
Tốt, chúng ta sẽ đi vào chi tiết hơn về α-amylase.
Cấu trúc và khối lượng phân tử của α-amylase có thể thay đổi giữa các loài và nguồn gốc khác nhau. Nó có một cấu trúc ba chiều đặc trưng của một protein, gồm các nhánh và các đường kẻ xen kẽ. Các nhóm amino trên cấu trúc protein tương tác với tinh bột để tạo ra các phản ứng phân huỷ.
Enzym α-amylase được tổng hợp trong tuyến tụy và tuyến nước bọt. Nó được tiết ra vào miệng thông qua tuyến nước bọt và tiếp tục hoạt động trong miệng trong môi trường axit (pH khoảng 6-7). Nguyên nhân là bởi vì nước bọt có chứa các ion bicarbonate (HCO3-) để điều chỉnh môi trường giữa trong miệng, giúp tạo điều kiện tối ưu cho hoạt động của α-amylase.
Trong miệng, α-amylase bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường như oligosaccharides. Tuy nhiên, quá trình này chỉ kéo dài trong một thời gian ngắn do nồng độ α-amylase trong nước bọt không đủ lớn để hoàn toàn phân hủy tinh bột.
Sau khi đi qua miệng, thức ăn tiếp tục hành trình qua dạ dày. Trong dạ dày, một số lượng nhỏ α-amylase tiếp tục hoạt động để tiếp tục quá trình phân hủy tinh bột. Tuy nhiên, môi trường acid trong dạ dày (có thể xuống pH 2-4) không thuận lợi cho hoạt động của α-amylase. Do đó, quá trình phân hủy tinh bột tại đây là hạn chế.
Sau khi đi qua dạ dày, thức ăn tiếp tục di chuyển vào ruột non. Ở đây, α-amylase từ tuyến tụy và nước bọt được tiết ra để tiếp tục quá trình phân hủy tinh bột. Môi trường pH trong ruột non kiềm, điều này tạo điều kiện tối ưu cho hoạt động của α-amylase. Các đường đơn đường, chẳng hạn như maltose, được sản xuất từ quá trình phân hủy tinh bột và sau đó hấp thụ vào máu và cung cấp năng lượng cho cơ thể.
Trên thực tế, α-amylase cũng được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm và sinh học. Nó được sử dụng để tách tinh bột từ các nguồn thực phẩm khác nhau như ngô, khoai tây và lúa mì. Ngoài ra, α-amylase được sử dụng trong sản xuất bia và rượu vang để giúp quá trình lên men và tạo ra đường maltose, một thành phần quan trọng trong quá trình lên men.
Danh sách công bố khoa học về chủ đề "α amylase":
Expression of the α‐amylase gene of
Two α-amylase inhibitors, called αAI-1 and αAI-2, that share 78% amino acid sequence identity and have a differential specificity toward mammalian and insect α-amylases are present in different accessions of the common bean (
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
- 6
- 10