Α amylase là gì? Các công bố khoa học về Α amylase

α-amylase là một loại enzym tiêu hóa tự nhiên được tìm thấy trong nước bọt và tiêu hóa đường bột. Nó được sản xuất chủ yếu bởi tuyến tụy và tuyến nước bọt trong...

α-amylase là một loại enzym tiêu hóa tự nhiên được tìm thấy trong nước bọt và tiêu hóa đường bột. Nó được sản xuất chủ yếu bởi tuyến tụy và tuyến nước bọt trong hệ thống tiêu hóa của con người. Chức năng chính của α-amylase là phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường như maltose và long glucose. Nó làm việc trong miệng và tiếp tục hoạt động trong dạ dày để tiếp tục quá trình tiêu hóa tinh bột trước khi nó đi vào ruột non.
Đúng rồi, chúng ta sẽ đi vào chi tiết hơn về α-amylase.

α-amylase thuộc loại enzym hydrolase, tức là nó tác động lên các liên kết hóa học trong phân tử tinh bột để phân tách chúng thành các đường đơn đường. Cụ thể, α-amylase tác động chủ yếu vào các liên kết α-1,4-glycosidic trong chuỗi tinh bột. Enzym này không tác động vào các liên kết α-1,6-glycosidic, vì vậy không thể phân hủy hoàn toàn tinh bột thành đường đơn đường.

α-amylase có cấu trúc protein và đa số được tìm thấy trong nước bọt và môi trường axit. Nó có thể hoạt động trong môi trường pH từ 4 đến 7 và nhiệt độ từ 20-50 độ Celsius.

Enzym này có vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa của con người. Khi chúng ta ăn tinh bột (hiện diện trong thực phẩm như bắp, khoai tây, gạo...), α-amylase được tiết ra trong miệng và bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường ngắn hơn như maltose. Quá trình này tiếp tục trong dạ dày và sau đó trong ruột non, nơi α-amylase tiếp tục tác động lên maltose và phân hủy thành glucose, có thể được hấp thụ vào cơ thể.

Điều này cho phép cơ thể tiêu hóa công hữu tất cả năng lượng từ tinh bột và sử dụng các đường đơn đường này để cung cấp năng lượng và duy trì hoạt động của các tế bào trong cơ thể.

Riêng α-amylase cũng được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm và sinh học, để phân hủy tinh bột và tạo ra các sản phẩm như syrups và đường.
Tốt, chúng ta sẽ đi vào chi tiết hơn về α-amylase.

Cấu trúc và khối lượng phân tử của α-amylase có thể thay đổi giữa các loài và nguồn gốc khác nhau. Nó có một cấu trúc ba chiều đặc trưng của một protein, gồm các nhánh và các đường kẻ xen kẽ. Các nhóm amino trên cấu trúc protein tương tác với tinh bột để tạo ra các phản ứng phân huỷ.

Enzym α-amylase được tổng hợp trong tuyến tụy và tuyến nước bọt. Nó được tiết ra vào miệng thông qua tuyến nước bọt và tiếp tục hoạt động trong miệng trong môi trường axit (pH khoảng 6-7). Nguyên nhân là bởi vì nước bọt có chứa các ion bicarbonate (HCO3-) để điều chỉnh môi trường giữa trong miệng, giúp tạo điều kiện tối ưu cho hoạt động của α-amylase.

Trong miệng, α-amylase bắt đầu phân hủy tinh bột thành các đường đơn đường như oligosaccharides. Tuy nhiên, quá trình này chỉ kéo dài trong một thời gian ngắn do nồng độ α-amylase trong nước bọt không đủ lớn để hoàn toàn phân hủy tinh bột.

Sau khi đi qua miệng, thức ăn tiếp tục hành trình qua dạ dày. Trong dạ dày, một số lượng nhỏ α-amylase tiếp tục hoạt động để tiếp tục quá trình phân hủy tinh bột. Tuy nhiên, môi trường acid trong dạ dày (có thể xuống pH 2-4) không thuận lợi cho hoạt động của α-amylase. Do đó, quá trình phân hủy tinh bột tại đây là hạn chế.

Sau khi đi qua dạ dày, thức ăn tiếp tục di chuyển vào ruột non. Ở đây, α-amylase từ tuyến tụy và nước bọt được tiết ra để tiếp tục quá trình phân hủy tinh bột. Môi trường pH trong ruột non kiềm, điều này tạo điều kiện tối ưu cho hoạt động của α-amylase. Các đường đơn đường, chẳng hạn như maltose, được sản xuất từ quá trình phân hủy tinh bột và sau đó hấp thụ vào máu và cung cấp năng lượng cho cơ thể.

Trên thực tế, α-amylase cũng được sử dụng trong công nghiệp thực phẩm và sinh học. Nó được sử dụng để tách tinh bột từ các nguồn thực phẩm khác nhau như ngô, khoai tây và lúa mì. Ngoài ra, α-amylase được sử dụng trong sản xuất bia và rượu vang để giúp quá trình lên men và tạo ra đường maltose, một thành phần quan trọng trong quá trình lên men.

Danh sách công bố khoa học về chủ đề "α amylase":

Relationship of sequence and structure to specificity in the α-amylase family of enzymes
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology - Tập 1546 Số 1 - Trang 1-20 - 2001
Determinants of salivary α-amylase in humans and methodological considerations
Psychoneuroendocrinology - Tập 34 Số 4 - Trang 469-485 - 2009
α-Amylase trong Nghiên Cứu Sinh Học Hành Vi Dịch bởi AI
Annals of the New York Academy of Sciences - Tập 1098 Số 1 - Trang 122-144 - 2007

Tóm tắt:  Trong lịch sử khoa học, những tiến bộ kỹ thuật thường đi trước các giai đoạn tích lũy kiến thức nhanh chóng. Trong ba thập kỷ qua, những phát hiện cho phép đo lường phi xâm lấn về sinh lý tâm lý của stress (trong nước bọt) đã thêm những chiều kích mới vào nghiên cứu sức khỏe và phát triển con người. Sự nhiệt tình rộng rãi này đã dẫn đến một sự phục hưng trong khoa học hành vi. Tại ranh giới tiên tiến, sự tập trung là vào việc thử nghiệm các mô hình lý thuyết đổi mới về sự khác biệt cá nhân trong hành vi như là chức năng của các quy trình sinh học-xã hội đa cấp trong bối cảnh cuộc sống hàng ngày. Nhiều nghiên cứu mới đã tạo ra sự quan tâm mới đối với α-amylase trong nước bọt (sAA) như là dấu ấn thay thế cho thành phần hệ thống thần kinh tự chủ/thần kinh giao cảm của sinh lý tâm lý của stress. Bài viết này xem xét các thuộc tính và chức năng của sAA; trình bày những phát hiện minh họa liên quan sAA đến stress và sinh lý học của stress, hành vi, chức năng nhận thức, và sức khỏe; và cung cấp thông tin thực tiễn liên quan đến việc thu thập mẫu và phân tích. Mục đích chính là tăng tốc độ học tập để các nhà nghiên cứu tránh những cạm bẫy tiềm ẩn liên quan đến việc tích hợp chất phân tích nước bọt độc đáo này vào thế hệ nghiên cứu sinh học-hành vi tiếp theo..

Mechanisms of starch digestion by α-amylase—Structural basis for kinetic properties
Critical Reviews in Food Science and Nutrition - Tập 57 Số 5 - Trang 875-892 - 2017
The structure of human pancreaticα-amylase at 1.8 Å resolution and comparisons with related enzymes
Protein Science - Tập 4 Số 9 - Trang 1730-1742 - 1995
Transgenic Pea Seeds Expressing the α-Amylase Inhibitor of the Common Bean are Resistant to Bruchid Beetles
Nature Biotechnology - Tập 12 Số 8 - Trang 793-796 - 1994
Sự ức chế catabolite đối với biểu hiện gen α amylase ở Bacillus subtilis liên quan đến sản phẩm gen chuyển tác đồng homologue với ức chế viên Escherichia coli lacI và galR Dịch bởi AI
Molecular Microbiology - Tập 5 Số 3 - Trang 575-584 - 1991
Tóm tắt

Biểu hiện của gen α‐amylase của Bacillus subtilis được kiểm soát ở cấp độ sao chép, và phản ứng với trạng thái tăng trưởng của tế bào cũng như sự sẵn có của các nguồn carbon có khả năng chuyển hóa nhanh. Việc ức chế do glucose trung gian đã được chứng minh trước đây liên quan đến một vị trí gần điểm khởi đầu sao chép của gen amyE. Trong nghiên cứu này, một đột biến chèn transposon đã được đặc trưng, dẫn đến mất khả năng ức chế của glucose đối với biểu hiện của gen amyE. Gen bị ảnh hưởng bởi đột biến này, được xác định gần vị trí 263° trên bản đồ nhiễm sắc thể của B. subtilis, đã được phân lập và trình tự DNA của nó đã được xác định. Gen này, được định danh là ccpA, thể hiện sự tương đồng đáng kể với các gen ức chế thuộc họ gen ức chế lacgal. Gen ccpA đã được tìm thấy là alen với alsA, trước đó đã được xác định là một yếu tố điều chỉnh tổng hợp acetoin, và có thể tham gia vào sự điều chỉnh catabolite của các hệ thống khác.

Chất ức chế α-amylase 1 từ đậu (Pisum sativum) cung cấp bảo vệ hoàn toàn khỏi sâu đậu (Bruchus pisorum) dưới điều kiện hiện trường Dịch bởi AI
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - Tập 97 Số 8 - Trang 3820-3825 - 2000

Hai chất ức chế α-amylase, được gọi là αAI-1 và αAI-2, có cấu trúc trình tự acid amin giống nhau 78% và có tính đặc hiệu khác nhau đối với α-amylase của động vật có vú và côn trùng có mặt trong các dòng giống khác nhau của đậu tây ( Phaseolus vulgaris ). Sử dụng đậu Hà Lan chuyển gen ( Pisum sativum ) được trồng trong nhà kính, chúng tôi đã chỉ ra trước đây rằng việc biểu hiện αAI-1 trong hạt đậu Hà Lan có thể cung cấp sự bảo vệ hoàn toàn chống lại sâu đậu ( Bruchus pisorum ). Tại đây, chúng tôi báo cáo rằng αAI-1 cũng bảo vệ đậu Hà Lan khỏi sâu đậu dưới điều kiện thực địa. Mức độ bảo vệ cao được giải thích bởi phát hiện của chúng tôi rằng αAI-1 ức chế α-amylase của sâu đậu Hà Lan tới 80% trong một dải pH rộng (pH 4.5-6.5). Ngược lại, αAI-2 là một chất ức chế kém hiệu quả hơn đối với α-amylase của sâu đậu Hà Lan, ức chế enzyme chỉ 40% và chỉ trong dải pH 4.0-4.5. Tuy nhiên, chất ức chế này vẫn có hiệu quả một phần trong việc bảo vệ đậu Hà Lan chuyển gen trồng ngoài đồng trước sâu đậu. Tác dụng chính của αAI-2 dường như là làm chậm quá trình trưởng thành của ấu trùng. Điều này trái ngược với tác động của αAI-1, chất này dẫn đến tỷ lệ tử vong ở ấu trùng ở giai đoạn đầu hoặc thứ hai. Những kết quả này được thảo luận liên quan đến việc sử dụng các chất ức chế amylase với những đặc tính khác nhau để bảo vệ cây trồng khỏi sâu hại hoặc làm giảm quần thể sâu hại xuống dưới mức tổn thương kinh tế.

Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity
International Union of Crystallography (IUCr) - Tập 52 Số 3 - Trang 435-446 - 1996
Tổng số: 1,960   
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
  • 6
  • 10